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一 简介
钙调蛋白/钙调素calmodulin；CaM
钙调蛋白是真核生物细胞中的胞质溶胶蛋白，由148个氨基酸组成单条多肽,相对分子质量为16.7kDa。
一种能与钙离子结合的蛋白质。钙离子被称为细胞内的第二信使，其浓度变化可调节细胞的功能，这种调节作用主要是通过钙调蛋白而实现的。 钙调蛋白是一种分子量为16700的单链蛋白质，由148个氨基酸组成。等电点为4.3，是酸性蛋白质。不同生物来源的钙调蛋白，其氨基酸组成和顺序或完全一样，或仅有少许差异。它耐酸，耐热，十分稳定。钙调蛋白和细胞内很多种酶的作用有关。在每个钙调蛋白分子内，有4个可与钙离子结合的区域，它们的一级结构极为相似。细胞内钙离子水平通常维持在10-7摩尔浓度左右。当外来的刺激使细胞内钙离子的浓度瞬息间升高至10-6～10-5摩尔浓度时，钙调蛋白即与钙离子结合，构象改变，螺旋度增加，成为活性分子，进而与酶结合，使之转变成活性态。当钙离子浓度低于10-6摩尔浓度时，钙调素就不再与钙离子结合，钙调素和酶都复原为无活性态。因此，可以根据钙离子浓度的变化来控制细胞内很多重要的生化反应。 至1982年，已得到电鳗和鸡的钙调素cDNA克隆和鸡的钙调蛋白基因克隆。根据前二者的核苷酸顺序分析，得知它们的差异较大，但由之推测出的氨基酸顺序仍基本相同。在鸡的天然基因中，测得7个内含子，基因总长为12kb。在细胞分裂周期中和细胞癌变时，钙调蛋白基因的表达加强。
编辑本段二 成分结构
钙调蛋白的外形似哑铃,有两个球形的末端,中间被一个长而富有弹性的螺旋结构相连,每个末端有两个Ca2 结构域,每个结构域可以结合一个Ca2 , 这样,一个钙调蛋白可以结合4个Ca2 ,钙调蛋白与Ca2 结合后的构型相当稳定。在非刺激的细胞中钙调蛋白与Ca2 结合的亲和力很低；然而,如果由于刺激使细胞中Ca2 浓度升高时, Ca2 同钙调蛋白结合形成钙-钙调蛋白复合物(calcium-calmodulin complex),就会引起钙调蛋白构型的变化,增强了钙调蛋白与许多效应物结合的亲和力。
编辑本段三 作用机理
钙调蛋白是一种钙结合蛋白，存在于几乎所有的真核细胞中。它的作用是对任何微量的钙都能敏感地捕获。钙调蛋白只有在与Ca2+结合后才有活性。因此，激素可以通过影响细胞内Ca2+浓度变化来调控钙调蛋白的活性。活性Ca2+·CaM复合物可以通过与靶酶作用方式调控代谢过程。即
Ca2+·CaM复合物与靶酶，如磷酸二酯酶、蛋白激酶等作用，使靶酶构象发生变化（Ca2+作用结果）而活化，从而对代谢过程起调控作用。
与钙结合后，CaM发生构型上的变化，成为一些酶的激活物。再与酶结合时，又引起酶的构型变化，使由非活性态转为活性态，CaM-Ca2+成了这些
酶作用时必不可缺的成分。CaM参与的生化反应很多，涉及不少关键性的酶，如：控制信息传递中，第二信使cAMP合成与分解的腺苷酸环化酶和磷酸二酯酶；在糖原合成与分解中能提供和储存能量的磷酸化酶激酶和糖原合酶激酶，与蛋白质磷酸化及脱磷酸化有关蛋白激酶和蛋白磷酸解酶，能调节细胞内钙离子浓度，起着钙泵作用的Ca2+-ATPase，还有与平滑肌收缩有关的肌球蛋白轻链激酶等。CaM是由148个氨基酸组成的单链蛋白质，有四个Ca2+结合区，缺乏种属和组织特异性。不同来源，包括动物、植物以及低级真核生物所得到的CaM的氨基酸组成及排列基本相同。另外肽链中没有Cys和Pro-OH，因此在结构上有极大的灵活性。 编辑本段四 生物学功能 钙调蛋白可以与很多不同的蛋白质结合，因此影响了细胞功能的方方面面。钙调蛋白参与介导的生命活动进程有炎症反应、代谢、细胞凋亡、肌肉收缩、细胞内运动、短期和长期记忆、神经生长以及免疫反应等。一些研究者还发现，钙调素可以在细胞核内发挥功能，其可能参与前mRNA的剪切和调控核糖体聚合及功能发挥。许多钙调素结合蛋白其本身不能结合钙离子，而钙离子在细胞的信号传导体系中作为重要的第二信使，所以这些钙调素结合蛋白就可以利用钙调素来作为钙感应器和信号传导分子。钙调素可以调节细胞内钙离子的浓度；而在内质网中，钙调素还可以被用作钙储存介质。钙调素在结合钙离子前后会发生构象变化，因此可以在特定的反应中结合特定的蛋白质。钙调素的功能可以被转录以及翻译后修饰（如磷酸化、乙酰化、甲酰化和蛋白酶解）所调控。