发布时间 : 星期五 文章中国药科大学生物化学题库更新完毕开始阅读
6．脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生 色的物质。
7．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的 、 和 三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
8．寡肽通常是指由 个到 个氨基酸组成的肽。
9．肽链的形式有 、 、和 三种，其中以 最常见。
10．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色物质。
11．具有紫外吸收能力的氨基酸有 ， ， ，其中以 的吸收最强。 12．英国化学家 用 方法首次测定了 的一级结构，并于1958年获诺贝尔化学奖。
13．我国科学家于1965年首次用 方法人工合成了 蛋白质。
14．含有羟基的天然氨基酸有 、 和 。
15．人体所需的必需氨基酸包括 。
16．盐溶作用是 。 盐析作用是 。
17．变性蛋白质的主要特征是 丧失，其次是 性质改变和 降低。
18．蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为 键和 键能有不同程度的转动。
19．维系蛋白质二级结构最主要的力是 。 20．α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 平行。氢键是由每个氨基酸的 与前面隔三个氨基酸的 形成的，它允许所有的 所能参与氢键的形成。
21．镰刀形红细胞贫血病是一种人类的病，1910年发现是由于 分子中 亚基的氨基酸组成的微小差异造成的。
22．测定氨基酸常用的试剂是 ，它和氨基酸的反应是 作用。
23．蛋白质变性的实质是 。
24．维持蛋白质构象的化学键有 、 、 、 、 、 和 。
25．最早提出蛋白质变性理论的是 。
26．测定蛋白质浓度的方法主要有 、 、 和 。
27．凝集素能专一地识别细胞表面的 并与之结合，从而使细胞与细胞相互凝集。
28．维持蛋白质构象的次级链主要有 、 、 和 。
29．超离心技术的S是 ，单位是 。
30．两性离子是指 。
31．蛋白质系数是 。
32．单纯蛋白是 。 结合蛋白是 。
33．维系蛋白质构象的作用力有 、 、 、 、 。
34．Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升 并旋转100°。
35．常用的肽链N端分析的方法有 法、 法、 法和 法。C端分析的方法有 法和 法等。
36．胶原蛋白是由 股左旋肽链组成的右旋结构，并富含有稀有的 与 残基。
37．当疏水侧链折叠到蛋白质分子内部时，环境中水的熵 。
38．抗体是一类 球蛋白。
39．蛋白质沉淀作用的实质是 。
40．多肽链在形成α-螺旋后，其肽主链上所有的羰基氧与胺基氢都参与了链内 的形成，因此此构象相当稳定。
三、是非判断题
1．天然氨基酸都具有一个不对称的α-碳原子。 2．天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
3．某化合物和茚三酮反应生成蓝紫色，因而可以断定它是氨基酸或是蛋白质。 4．“必需氨基酸”的含义是指：合成蛋白质必不可少的一些氨基酸。
5．由于各种天然氨基酸都有280nm的光吸收特征，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。 6．自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。
7．氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
8．两性离子氨基酸在溶液中，其正负离子的解离度与溶液pH无关。
9．天然蛋白质α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。
10．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电脉法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质相对分子质量。
11．蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。 12．组蛋白是一类碱性蛋白质，它含有很多的组氨酸。
13．当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。 14．组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。
15．从某些微生物中分离得到的多肽抗菌素往往为环状肽链，并含有D-型氨基酸 16．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。
17．在一次实验中，蛋白质顺序仪可测定肽链长度为200个氨基酸残基的氨基酸顺序。 18．一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。 19．蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。
20．蛋白质变性后，其相对分子质量变小。
四、名词解释
1．构象（conformation） 2．构型（configuration） 3．抗原（antigen） 4．抗体（antibody）
5．免疫球蛋白（immunoglobulin） 6．α-螺旋（α-helix）
7．β-折叠或β-折叠片（β-pleated sheet） 8．无规卷曲（random coil）
9．蛋白质一级结构（primary structure） 10．蛋白质二级结构（secondary structure） 11．蛋白质三级结构（tertiary structure） 12．蛋白质四级结构（quaternary structure） 13．超二级结构（super secondary structure） 14．结构域（structural domain） 15．肌动蛋白（actin）
16．肌红蛋白（myoglobin） 17．血红蛋白（hemoglobin）
18．寡聚蛋白（oligomeric protein） 19．简单蛋白（simple protein） 20．结合蛋白（conjugated protein） 21．蛋白质的变性作用（denaturation） 22．蛋白质的复性（renaturation） 23．免疫沉淀（immunoprecipitation） 24．亚基（subunit）
五、思考问答题
1．测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低相对分子质量。
2．某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？ 3．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质的最低相对分子质量。
4．某蛋白质多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质相对分子质量为240 000，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分之多少？
5．计算一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态，其长度为多少nm，若呈β-折叠结构长度为多少nm？
6．胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？ 7．蛋白质变性后，其性质有哪些变化？ 8．（1）球状蛋白质在pH7的水溶液中折叠成一定空间结构。这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。
（2）Ser、Thr、Asn和Gln虽然是极性氨基酸，但它们常常位于球状蛋白质的分子内部，为什么？ 9．简述胰岛素原的激活过程？
10．α-螺旋的特征是什么？如何以通式表示α-系螺旋？ 11．什么是β-转角和γ-转角构象？ 12．什么是β-折叠构象？有何特点？
13．参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？ 14．简述血红蛋白结构与功能的关系？ 15．什么是别构效应（变构效应）？
16．什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？
参考答案： 一、选择题 1、C 2、C 3、C 4、B 5、D 6、A 7、B 8、E 9、E 10、A 11、A 12、A 13、C 14、D 15、E 16、C 17、D 18、C 19、D 20、B 21、D 22、D 23、C 24、D 25、A 26、B 27、D 28、E 29、A 30、B 31、C 32、C 33、D 34、D 35、A 36、D 37、A 38、D 39、E 40、E
二、填空题
1、精氨酸 赖氨酸 组氨酸 天冬氨酸 谷氨酸 2、酸性；碱性；Asp、Lys；Arg、Lys、His
3、pI；当两性分子的净电荷为零时所处的pH值 4、两性；负电
5、精氨酸 赖氨酸 组氨酸 6、黄 紫
7、色氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 8、二 十
9、链状 环状 分支 链状 10、亚；黄
11、Trp、Tyr、Phe；Trp
12、Sanger；DNFB；牛胰岛素 13、化学合成；牛胰岛素 14、Ser、Thr；Tyr
15、Ile，Met，Val，Leu，Trp，Phe，Thr，Lys
16、在很低盐浓度时，适当增加盐浓度可以增大蛋白质的溶解度；向蛋白质溶液中加入大量的中性盐使其自溶液中析出的现象
17、生物活性；物理化学；溶解度 18、Cα—C Cα—N 19、氢键
20、中心轴；N—H；C═O；肽平面上的H与O 21、血红蛋白；β
22、茚三酮试剂；氧化脱羧 23、蛋白质空间结构被破坏
24、氢键 离子键(盐键) 疏水键 范德华引力 二硫键 配位键 25、吴宪
26、双缩脲法 Folin-酚试剂法 紫外吸收法 凯氏定氮法 27、糖基 28、．氢键 离子健 疏水键（疏水作用） 范德华力 29、沉降系数；10-13
30、既含有正电荷又含有负电荷的离子 31、每lgN相当于6.25g的蛋白质
32、只有氨基酸组成的蛋白质；除氨基酸外还含有其他成分的蛋白质 33、氢键；盐键；二硫键；疏水作用；范德瓦尔斯力 34、3.6；0.54nm；0.15nm
35、二硝基氟苯（FDNB）苯异硫氰酸（PITC）丹磺酰氯（DNS-Cl）氨肽酶 肼解 羧肽酶 36、三；羟脯氨酸；羟赖氨酸 37、增加 38、免疫
39、蛋白质发生聚集，形成了直径大于100nm的大颗粒