发布时间 : 星期四 文章生物化学试题及答案(1)更新完毕开始阅读
A.苏氨酸 B.丝氨酸 C.亮氨酸 D.谷氨酸 E.丙氨酸 169．蛋白质的紫外吸收特性是由下列哪些结构引起的？ A.苯丙氨酸的苯环 B.酪氨酸的酚基 C.色氨酸的吲哚基 D.组氨酸的异吡唑基 E.缬氨酸的异丙基
170．关于蛋白质分子中的疏水键的叙述正确的是：
A.是在α-螺旋的肽键之间形成 B.是在氨基酸侧链和蛋白质表面水分子之间形成 C.是在氨基酸顺序中不相邻的支链氨基酸侧链之间形成 D.是在氨基酸非极性侧链之间形成
E.疏水键是维持蛋白质三级结构的主要次级键 171．谷胱甘肽：
A.是由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成 B.是一种重要的生物活性肽 C.是一种低分子量蛋白质 D.可参与氧化还原反应 E.具有氧化型和还原型两种结构
172．关于蛋白质二级结构的论述哪些是正确的？
A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构形式 B.是多肽链本身折叠盘曲而成
C.主要存在形式有α-螺旋和β-折叠 D.维持二级结构的化学键是肽键和氢键 E.二级结构的存在形式是由氨基酸的组成决定 173．关于α-螺旋的叙述不正确的是
A.α-螺旋是一种左手螺旋构象 B.每3.6个氨基酸残基为一周，螺距为3.4nm C.其结构靠氢键维持 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋的外侧 E.酸性氨基酸集中区域有利于螺旋的形成 174．影响α-螺旋形成的因素包括：
A.R基团的大小 B.R基团所带电荷的性质 C.R基团的形状 D.螺旋的旋转方向 E.肽键平面的结构
175．肽键平面中能够旋转的键有
A.C=O B.C-N C.N-H D.Cα-C E.Cα-N 176．下列关于β折叠结构的论述哪些是正确的？
A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状
C.两条以上的多肽链可顺向或反向平行 D.两链间聚合力维持其稳定 E.R基团交替分布在片层的上下方 177．关于蛋白质结构的叙述正确的有
A.一级结构是决定高级结构的重要因素 B.带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面 C.氨基酸侧链的疏水基团和辅基分布在分子内部 D.一种蛋白质可以有多个不同的结构域
E.不同的蛋白质具有相同的生物学功能是因为有相同的结构域 178．血红蛋白的结构特点是
A.具有两个α亚基和两个β亚基 B.是一种单纯蛋白质 C.每个亚基具有独立的三级结构 D.亚基间靠次级键连接 E.整个分子呈球形
179．可作为结合蛋白质的辅基有
A.核苷酸 B.金属离子 C.糖类 D.脂类 E.激素 180．在pH6.0的溶液中，带正电荷的蛋白质有
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A.pI为3.5的蛋白质 B.pI为4.5的蛋白质 C.pI为5.5的蛋白质 D.pI为6.5的蛋白质 E.pI为7.0的蛋白质
181．使蛋白质沉淀但不变性的方法有
A.中性盐沉淀蛋白质 B.鞣酸沉淀蛋白质
C.低温乙醇沉淀蛋白质 D.重金属盐沉淀蛋白质 E.常温乙醇沉淀蛋白质 182．蛋白质变性后
A.肽键断裂 B.一级结构改变 C.空间结构改变 D.分子内疏水基团暴露 E.溶解度明显下降
183．可测定蛋白质分子量的方法有
A.茚三酮反应 B.双缩脲反应 C.酚试剂反应 D.电泳法 E.超速离心法
184．蛋白质胶体溶液的稳定因素是：
A.蛋白质颗粒在溶液中进行“布朗运动”促其扩散 B.蛋白质表面具有相同电荷 C.蛋白质分子表面存在水化膜 D.蛋白质溶液粘度大 E.蛋白质分子颗粒大 185．利用离子交换层析法分离纯化蛋白质，其原理是：
A.蛋白质所带的电荷不同 B.组成蛋白质氨基酸的种类和数目不同 C.蛋白质的溶解度不同 D.蛋白质的分子量不同 E.蛋白质分子与其结合的配体不同 四、问答题
186．组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？测其含量有何用途？
187．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？
188．何谓蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？
189．什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。 190．写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型生物活性物质，并分别说明它们的主要功用。 [参考答案]
一、名词解释：
１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。 ２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。 ４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋 ，称为α-螺旋。 7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。 9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。 10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级
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结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。 11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。 12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
15．电泳（electrophoresis）：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
16．透析（dialysis）：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析。 17．层析（chromatography）：是一种利用混合物中各组分的理化性质或生物学性质的不同而使各组分借以分离的分法。
18．沉降系数（sedimentation coefficient,S）：颗粒在单位离心力场作用下的沉降速度，也可以看作是颗粒沉降速度和离心加速度的比值。 19．双缩脲反应（biuret reaction）：是指蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热产生紫红色络合物的反应，称为双缩脲反应。
20．谷胱甘肽(glutathione,GSH)：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸缩合而成的三肽物质，谷氨酸通过γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键，故称γ-谷胱甘肽，SH表示分子中的自由巯基，具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护蛋白质和酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 二、填空题 21．N ９５
22．氨基酸 Ｌ－α－氨基酸 肽 肽 23．正 负 两性 兼性 等电点（ｐＩ） 24．一 氨基酸残基
25．局部 肽键平面（肽单元）α－螺旋 β－折叠 β－转角 无规卷曲 26．氢键 －ＣＯ－ —ＮＨ—
27．氢键 离子键（盐键） 疏水键 范德华力
28．２０ 甘氨酸 精氨酸 组氨酸 赖氨酸 天冬氨酸 谷氨酸 29．不同 形状 分子量大小 30．兼性 负 正
31．正 清蛋白 α１－球蛋白 α２－球蛋白 β－球蛋白 γ－球蛋白 32．谷氨酸 精氨酸 丙氨酸 33．表面电荷 水化膜 盐析 变性 34．共轭 280nm 紫外吸收
35．空间 生物学活性 肽键 溶解度 粘度
36．定性 定量 茚三酮反应 双缩脲反应 酚试剂反应 37．球状蛋白 纤维状蛋白 单纯蛋白质 结合蛋白质 辅基 38．酸 碱 酶 氨基酸
39．氨基酸 肽键 多肽 羧 氨 Ｃ N 40．两性解离 正 负 负
41．盐析法 有机溶剂沉淀 某些酸类沉淀 重金属盐沉淀 盐析 低温有机溶剂
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42．协同效应 促进 正协同效应 Ｓ 43．亚基 疏水作用 氢 离子 功能 三、选择题 Ａ型题
44．A 45．B 46．E 47．C 48．A 49．B 50．C 51．E 52．A 53．C 54．D 55．E 56．B 57．B 58．C 59．B 60．D 61．E 62．E 63．D 64．A 65．D 66．D 67．C 68．E 69．D 70．D 71．E 72．C 73．E 74．B 75．B 76．B 77．C 78．E 79．E 80．B 81．D 82．A 83．A 84．D 85．D 86．B 87．E 88．A 89．D 90．B 91．D 92．D 93．C 94．C 95．A 96．D 97．C 98．D 99．E 100．D 101．C 102．E 103．B 104．A 105．D 106．D 107．E 108．A 109．D 110．D B型题
111．C 112．A 113．E 114．B 115．D 116．E 117．B 118．E 119．E 120．D 121．C 122．B 123．A 124．C 125．D 126．E 127．D 128．C 129．E 130．A 131．A 132．B 133．C 134．D 135．E 136．C 137．D 138．A 139．B 140．C 141．B 142．B 143．E 144．D 145．A 146．C 147．E 148．D 149．B 150．E 151．C 152．A 153．B 154．C 155．E 156．D 157．B 158．A 159．D 160．C X型题 161．BCDE 162．ABDE 163．AC 164．CD 165．ADE 166．ACE 167．ABC 168．ABD 169．ABC 170．CDE 171．BDE 172．BCE 173． ABE 174．ABC 175．DE 176．ABCE 177．ABDE 178．ACDE 179．ABCD 180．DE 181．AC 182．CDE 183．DE 184．BC 185．AB 四、问答题：
186．答：组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮、硫，这是生物蛋白质所共有的，除此之外，有些蛋白质尚含有少量的磷或金属元素，如：铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋白质还含有碘。其中各种蛋白质的含氮量很接近，是蛋白质分子中的特征性成分，约占蛋白质总量的16%，即：1克氮相当于6.25克蛋白质，通过测定生物样品中的含氮量乘以6.25即可推算出该样品的蛋白质含量，即常用的定氮法。
187．答：所说的组成生物蛋白质的氨基酸只有20种，是指这20种氨基酸都是编码氨基酸。即在生物细胞内合成蛋白质时直接应用的氨基酸。因为在模版mRNA链上都有其各自的密码，在蛋白质合成过程中或合成结束后，可在原来的某些氨基酸分子上进行化学修饰，生成另外的某些氨基酸。所以，在成熟的生物蛋白分子中所含的氨基酸不仅这20种。另外，在以氨基酸为基本单位进行排列组合时，可以形成无数种多肽链。正因为氨基酸的种类、数目、比例、排列顺序及组成方式的不同，所以可构成种类繁多、结构与功能各异的蛋白质。 188、答：蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。 189．答：所谓蛋白质的变性作用是指在理化作用影响下，蛋白质的空间构象受到破坏，其
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理化性质发生改变，生物学活性丧失。其实质是使蛋白质的次级键断裂，一级结构并未被破坏。利用此性质可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌。利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性，沉淀去除血清蛋白质，用于化验室检测。制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。
190．答：甘氨酸和其他氨基酸一样，都是蛋白质、肽类合成的原料。除此之外，甘氨酸尚参与多种生物活性物质的合成。 （1）参与合成谷胱甘肽（G-SH）：GSH在体内重要的生理功用是保护某些蛋白质或酶蛋白分子中的巯基不被氧化，从而维持各自的生物学功能。
（2）参与核苷酸合成：甘氨酸在分解代谢过程中，可生成“一碳基团”，是合成嘌呤和嘧啶的原料。另外，甘氨酸本身直接参与嘌呤核苷酸的合成。
（3）参与血红素的合成：合成血红素的原料包括：甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+。血红素是血红蛋白、肌红蛋白的辅基，直接参与氧的运输及储存。
（4）参与胆汁酸的合成：在肝细胞生成的游离胆汁酸（胆酸、鹅脱氧胆酸）一部分是与甘氨酸结合生成结合型胆汁酸（甘氨胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸），是胆汁酸的运输形式之一。胆汁酸是界面活性物质，它们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。
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