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1、 蛋白质的变性作用：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变
成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2、 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
3、 可逆抑制：抑制剂与酶分子中活性中心的某些必需基团的结合是非共价的、可逆的，结合后可以用透析或者超
过滤等物理方法除去反应系统中的抑制剂，使酶活性恢复。
4、 不可逆抑制：抑制剂与酶分子活性中心的某些必需基团以比较牢固的共价键结合，并且这种结合不能用简单的
透析、超过滤等物理方法予以除去而使酶恢复活性。
5、 盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐使蛋白质从溶液中沉淀析出的现象。较高浓度时，由于水化层被破
坏和表面电荷被中和。
6、 DNA的变性温度：DNA热变性时，其紫外吸收值达到总增加值一半时的温度。
7、 兼性离子：在同一个氨基酸分子上带有等量的正负两种电荷，由于正负电荷相互中和而呈电中性，这种形式称
为兼性离子。
8、 双缩脲反应：双缩脲是由两个分子尿素缩合而成的化合物，双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应生成紫色的络
合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中含有许多结构与双缩脲相似的肽键，因此也能称为双缩脲反应。 9、 增色效应：DNA变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已经不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就可以
使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性之前明显升高，这种现象称为增色效应。
10、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，静
电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。
11、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。可
检测和定量氨基酸。
12、层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的
技术。
13、离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
14、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子
大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
15、等电点沉淀法：在等电点时，蛋白质分子净电荷为零，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而
产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。 16、盐溶：低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
17、透析：利用蛋白质分子不能通过半透明的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。 18、凝胶过滤层析：又称大小排阻层析或凝胶渗透层析，主要是根据蛋白质分子大小进行分离和纯化。 19、可逆沉淀：是一种非变性沉淀，结构与性质没有改变，条件比较温和，这种情况下蛋白质的空间构象依然完整，
复溶后蛋白依然具有生物学活性。
20、不可逆沉淀：是一种变性沉淀，结构和性质发生改变，条件比较强烈，这种情况下蛋白质的空间构象被破坏，
失去了蛋白质的活性。
21、疏水层析：利用蛋白质表面存在的疏水区域的强度大小不同，而被吸附到连接有疏水基团的介质上的一种层析
方法。
22、金属螯合层析：利用蛋白质表面的氨基酸与固定化金属离子的亲和力的不同来进行蛋白质分离的一项技术。 23、等电聚焦电泳：一种高分辨率的蛋白质分析和分离技术，用于等电点的测定，在具有pH梯度的介质中进行。
在外电场作用下各种蛋白质将移向并聚焦（停留）在等于其等电点的pH梯度处，形成一个很窄的区带。
24、蛋白质一级结构：指多肽链的氨基酸序列，也包括多肽链中连接氨基酸残基的共价键，主要是肽键和二硫键。 25、蛋白质二级结构：指多肽链借助氢键排列成有规律的α螺旋和β折叠等元件。
26、蛋白质三级结构：指多肽链借助非共价键力折叠成特定走向的球状实体，即一条多肽链的完整三维结构。 27、蛋白质四级结构：指具有三级结构的亚基借助非共价键力彼此缔合成寡居或多聚蛋白质。 28、寡肽：把含有几个至几十个氨基酸残基的肽称为寡肽。
29、氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于肽键形成已经不是原来完整的分子，简称残基。 30、黄色反应：带有苯环的氨基酸与浓硝酸混合加热后呈现黄色的反应。
31、Edman降解：用于N—末端残基的鉴定，降解试剂苯异硫氰酸脂（PITC）与肽键反应只标记和除去一个N—末
端残基，肽链的其余肽键不被水解。N—末端残基被除去并鉴定后，剩下的采莲暴露出一个新的N—末端残基，可与PITC发生第二轮反应。理论上讲，进行n轮反应就能测出n个残基的序列。
32、肽单位：又称为肽基，肽链中的（---CO---NH---），是肽键主链上的重复结构。 33、活性肽：分子量较小的游离肽，具有各种特殊的生物学功能。 34、二硝基氟苯法：2，4－二硝基氟苯被称为Sanger试剂（FDNB），多肽的游离末端氨基与FDNB反应生成DNP—
多肽。水解后末端残基变成黄色的DNP—氨基酸，可对N--末端残基进行鉴定。
35、疏水相互作用：非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而
相互聚集的倾向。
36、无规卷曲：又称卷曲，泛指那些不能被归入明确的二级结构元件的多肽区段。这些区段大多数既不是弯曲，也
不是完全无规的，但是它们受侧链的影响很大，这类有序的非重复结构常构成蛋白质的功能部位，如酶的活性中心。
37、超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组合到一起，彼此互相作用，形成种类不多、有规则、稳定的二级结
构组合或二级结构串。
38、结构域：含数百个氨基酸残基的多肽经常折叠成两个或多个稳定的、相对独立的球状实体，称为域或结构域，
结构域通常都是几个二级或超二级结构单元的组合。
39、同源蛋白质：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 40、纤维状蛋白：由单一类型的二级结构组成，其多肽亚基排列成沿单轴大致平行的规则结构，形成长纤维或片层。
由于含有大量的疏水基，一般不溶于水或稀盐溶液。
41、球状蛋白质：一般含有几种类型的二级结构，整个多肽链折叠成球状实体，能溶于水，在生物体内起动态功能
的作用。
42、亚基：由独立的一条肽链形成的完整的三级结构，亚基之间可以通过非公共价键相连形成蛋白质的四级结构。 43、寡聚蛋白质：又称多聚蛋白质或多亚基蛋白质，是含有两个或多个亚基的蛋白质。 44、同多聚蛋白：只由同一种亚基组成的多聚蛋白质称为同多聚蛋白。
45、分子伴侣：一类与部分折叠的或不正确折叠多肽形结合，以简化正确折叠途径并提供折叠微环境的蛋白质。 46、二硫键：通过两个半胱氨酸的巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 47、肌红蛋白：是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是哺乳动物体内贮存和分送氧的蛋白质。存在
于需要贮存氧的肌肉细胞，它的氧饱和曲线为双曲线型。
47、血红蛋白：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白质。血红蛋白是转运氧的蛋白质，存在于血液的红
细胞中，它的氧饱和曲线为S型。
48、装配接触：血红蛋白α和β亚基的一种相互作用，作用于Hb半分子中的α和β的接触，称为装配接触。当Hb
从去氧形式变为氧合形式时这种接触不变。
49、滑动接触：血红蛋白半分子之间的α和β接触，当Hb因氧合发生构象变化时，两个Hb半分子将以自身为单位
彼此旋转和滑移，因而它们界面上的原子基团关系也发生改变。
50、别构效应：一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力。具有别构效
应的蛋白质称为别构蛋白质。
51、效应物：又称别构物，指能与蛋白质上的某些结合部位结合引起别构效应的配体。
52、镰刀型细胞贫血病：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的
血红蛋白β链中的第6个氨基酸残基是缬氨酸（Val），而不是正常的谷氨酸（Glu）残基。 53、