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基 酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22 碱 性 氨 基 酸
赖氨酸 lysine Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59 表 A 1
20种天然氨基酸中有两种为特殊氨基酸，它们是脯氨酸与半胱氨酸。脯氨酸属亚氨基酸，但此亚氨基酸仍能与另一羧基形成肽键，不过N在环中，移动的自由度受到限制，当它处于多肽链中时，往往使肽链的走向形成折角。两分子的半胱氨酸脱氢后以二硫键结合成胱氨酸，在蛋白质分子中两个临近的半胱氨酸亦可脱氢形成二硫键（-S-S-） Cys-SH + HS-Cys → Cys-S-S-Cys A.3.2 蛋白质的分子结构 1. 肽键
蛋白质分子中的氨基酸之间是通过肽键相连的，—个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合，即形成肽键。 2. 肽与多肽链
图 A 3
氨基酸通过肽键(-CO-NH-)相连而形成的化合物称为肽(peptide)。由两个氨基酸缩合成的肽称为二肽，三个氨基酸缩合成三肽，以此类推。一般由十个以下的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽，由十个以上氨基酸形成的肽被称为多肽(polypeptide)或多肽链。 A.3.3 蛋白质的分类 A.3.3.1 按组成分类 1. 单纯蛋白质
分子组成中，除氨基酸构成的多肽蛋白成分外，没有任何非蛋白成分称为单纯蛋白质。自然界中的许多蛋白质属于此类。 2. 结合蛋白质
结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，被结合的其他化合物通常称为结合蛋白质的非蛋白部分(辅基)。按其非蛋白部分的不同而分为核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、磷蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等。 类别 辅基 举例
单纯蛋白质 清蛋白、球蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白、谷蛋白 结合蛋白质
糖蛋白 糖类 粘蛋白、血型糖蛋白、免疫球蛋白
核蛋白 核酸 病毒核蛋白、染色体核蛋白 脂蛋白 脂类 乳糜微粒、低密度脂蛋白 磷蛋白 磷脂 酪蛋白、卵黄磷蛋白 金属蛋白 金属离子 铁蛋白、铜蓝蛋白
色蛋白 色素 血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素 表 A 2
A.3.3.2 按分子形态分类 根据分子形状的不同，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类：以长轴与短轴之比为标准，前者小于5，后者大于5。要注意球状蛋白质不等于球蛋白。球蛋白是按溶解度分类的一类蛋白质。 A.3.3.3 按结构分类 1. 单体蛋白
蛋白质由一条肽链构成，最高结构为三级结构。包括由二硫键连接的几条肽链形成的蛋白质，其最高结构也是三级。多数水解酶为单体蛋白。 2. 寡聚蛋白
包含2个或2个以上三级结构的亚基。可以是相同亚基的聚合，也可以是不同亚基的聚合，如血红蛋白为四聚体，由2个α亚基和2个β亚基聚合而成（α2β2）。 3. 多聚蛋白
由数十个亚基以上，甚至数百个亚基聚合而成的超级多聚体蛋白，如病毒外壳蛋白。 A.3.3.4 按功能分类
根据蛋白质的主要功能可将蛋白质分为活性蛋白和非活性蛋白两大类。属于活性蛋白质的有酶、蛋白质激素、运输和储存蛋白质、运动蛋白质和受体蛋白质等；属于非活性蛋白质的有角蛋白、胶原蛋白等。 A.4 酶的常识 A.4.1 酶的定义
酶（enzyme）是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质，它是最主要的生物催化剂。酶所催化的化学反应称为酶促反应，要比相应的非催化反应快103～1017倍。在酶促反应中被酶催化的物质叫底物（substrate，S）；经酶催化所产生的物质叫产物（product，P）；酶所具有的催化能力称为酶的“活性”，如果酶丧失催化能力称为酶失活。 A.4.2 酶的分类（化学组成）
1926年Sumner首次从刀豆中提取脲酶结晶并率先提出酶的化学本质是蛋白质。到目前为止，纯化和结晶的酶已超过2000余种。根据酶的化学组成成分不同，可将其分为单纯酶（simple enzyme）和结合酶（conjugated enzyme）两类。 A.4.2.1 单纯酶
这类酶的基本组成单位仅为氨基酸，通常只有一条多肽链。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶等均属于单纯酶。 A.4.2.2 结合酶
这类酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者称为辅助因子（cofactor）。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶（holoenzyme）。只有全酶才有催化作用。酶蛋白在酶促反应中起着决定反应特异性的作用，辅助因子则决定反应的类型，参与电子、原子、基团的传递。
辅助因子的化学本质是金属离子或小分子有机化合物，按其与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶（coenzyme）与辅基（prosthetic group）。辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。B族维生素是形
成体内结合酶辅酶或辅基的重要成分。 A.4.3 酶催化
酶是生物催化剂，既有与一般催化剂相同的催化性质，又有一般催化剂所没有的生物大分子的特征。酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。酶作为催化剂在化学反应的前后没有质和量的改变，微量的酶就能发挥较大的催化作用。因为酶是蛋白质，所以又具有其独特的催化特点。 A.4.3.1 高度的催化效率
酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度高108～1020倍，比一般催化剂的催化效率高107～1013倍。这种高度加速的酶促反应机制，主要是因为大幅度降低了反应的活化能(activation energy)。 A.4.3.2 高度的特异性
酶对其所催化的底物和催化的反应具有较严格的选择性，常将这种选择性称为酶的特异性或专一性(specificity)。根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的特异性通常分为以下三种： 1. 绝对特异性
有的酶只能催化一种底物发生一定的反应，称为绝对特异性。如脲酶只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。 2. 相对特异性
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的特异性称为相对特异性。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类。 3. 立体异构特异性
酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构特异性。如L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。 A.4.3.3 酶活性的可调节性
物质代谢在正常情况下处于错综复杂、有条不紊的动态平衡中。酶活性的调节作用是维持这种平衡的重要环节。通过各种调控方式，例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、酶的变构调节以及神经体液因素的调节等，改变酶的催化活性，以适应生理功能的需要，促进体内物质代谢的协调统一，保证生命活动的正常进行。 A.4.3.4 酶活性的不稳定性
酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可使酶变性而失去其催化活性。
A.4.4 酶的分类（按酶促反应的性质） 1. 氧化还原酶类
催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如：乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。 2. 转移酶类
催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。例如：氨基转移酶、己糖激酶、磷酸化酶等。
3. 水解酶类
催化底物发生水解反应的酶类。例如：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。 4. 裂解酶类
催化一种化合物分解为两种化合物或两种化合物合成为一种化合物的酶类。如醛缩酶、碳酸酐酶、柠檬酸合成酶。 5. 异构酶类
催化各种同分异构体间相互转变的酶类，如磷酸丙糖异构酶、磷酸己糖异构酶等。
6. 合成酶类
催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。 A.4.5 辅酶与辅基
前已述及，结合酶由两部分构成：酶蛋白+辅酶（或辅基）。其中辅酶（基）通常结合于酶的活性中心，酶蛋白的活性中心形状决定了什么样的底物可以与之结合，而存在于活性中心的辅酶（基）则对底物进行电子、原子或基团转移。即辅酶（基）决定了化学反应的性质和类型，因此，酶的辅助因子（辅酶、辅基）在酶促反应中起着非常重要的作用。B族维生素是合成辅酶或辅基的基本原料，个别B族维生素可以直接作为辅助因子结合于酶蛋白上。以下介绍生化反应中一些常见的辅酶和辅基。 A.4.5.1 辅酶I和辅酶II：NAD+、NADP+
NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸）和NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）是生化反应中重要的电子和氢传递体，因此它们参与的是氧化还原反应
图 A 4
NAD+和NADP+是各种不需氧脱氢酶的辅酶，可以接受底物分子上提供的氢负离子（H:-）而还原为NADH和NADPH。底物分子脱氢时，一次脱下一对氢（2H++2e-），NAD+或NADP+接受1个H+和2个e-，另一个H+游离存在于溶液中。 NADH在细胞内有两条去路，一是通过呼吸链最终将氢传递给氧生成水，释放能量用于ATP的合成；一是作为还原剂为加氢反应（还原反应）提供氢。NADPH一般不将氢传递给氧，通常只作为还原剂为加氢反应提供氢。NADPH是细胞内重要的还原剂。
辅酶I和辅酶II是以维生素PP（尼克酸、尼克酰胺）、核糖、磷酸、腺嘌呤为原料合成的。 A.4.6 酶促反应和动力学
酶促反应动力学是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括底物浓度、酶浓度、温度、PH、激活剂和抑制剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。 A.4.6.1 酶与底物浓度
在酶的浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度影响的作用呈现矩形双曲线。
图 A 5
在底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系；当底物浓度较高时，反应速度虽然随着底物浓度的升高而加快，但不再呈正比例加快；当底物浓度增高到一定程度时，如果继续加大底物浓度，反应速度不再增加，说明酶已被底物所饱和。 酶促反应速度与底物浓度之间的变化关系，反映了[ES]的形成与生成产物[P]的过程。在[S]很低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，增加[S]，[ES]的形成与[P]的生成均呈正比关系增加；当[S]增高至一定浓度时，酶全部形成了[ES]，此时再增加[S]也不会增加[ES]，反应速度趋于恒定。 1. 米氏方程
为了解释底物浓度与酶促反应速度的关系，1913年Michaelis和Menten把图4-2-1归纳为酶促反应动力学最基本的数学表达式---米氏方程： V=Vmax[S]/（Km+[S]）
Vmax为反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。
2. 米氏常数（Km）的意义