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56、某些别构酶在低温下不稳定是由于低温不利于亚基之间相互作用，在一定升高温度条件下酶稳定性明显增强，由此可推断出这些别构酶亚基间主要靠疏水相互作用。 57、代谢中代谢物浓度对代谢的调节强于酶活性对代谢的调节。 58、就已有文献资料核酶(ribozyme)不符合催化剂概念。
59、初速度一底物浓度关系不遵守米氏方程是别构酶基本特征之一。 60、钙调蛋白的受体是一种受体酪氨酸激酶。
61、细菌的RNA聚合酶全酶由核心酶和P因子所组成。 62、能催化蛋白质磷酸化反应的酶，称为磷酸化酶。
63、胰岛素和表皮生长因子的受体都是一种酪氨酸激酶。 64、寡聚蛋白(酶)基本上都是别构酶。
65、蛋白激酶属于磷酸转移酶类，催化磷酸根共价转移到蛋白质分子上的反应。 66、具有正协同效应的酶，其Hill系数总是大于1的。
67、符合米-曼氏方程式的酶促化学反应，其最大反应速度不受添加竟争性抑制剂的影响。 68、用硫酸盐析出来的蛋白质，经Sephadex G-25层析，由于硫酸先被洗脱下来，从而达于除盐的目的。
69、酶促反应的初速度与底物浓度无关。
70、细菌的限制性核酸内切酶其主要生物学作用是为基因工程提供必不可少的工具酶。 71、当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶的浓度呈正比。 72、维生素B12分子中含有金属元素。 73、酶促反应的初速度与底物浓度有关。 74、一般酶和底物大小差不多。
75、酶的分类是依据其催化反应类型。 76、酶影响它所催化反应的平衡。
77、酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。
78、如果有一个合适的酶存在，达到化学能阂所需的活化能就减少。
79、在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加。 80、当[ES]复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。 81、酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。
82、在极低底物浓度时，酶促反应初速度与底物浓度成正比。
83、如已知在给定酶浓度时的1(m和Vm，则可计算在任何底物浓度时的酶促反应初速度。 84、对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系不大。 85、在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。 86、测定酶活时，一般测定十AP比测定—AS更为准确。 87、辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。 88、在酶催化过程中，[ES]复合物的形成是可逆的。 89、1/Km愈大，表明酶与底物的亲和力越小。
90、辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白的识别底物。 91、变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的变构作用。 92、酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 93、酶经固定化后，一般稳定性增加。
94、作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。 95、同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。
96、酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。
97、酶促反应速度(米氏酶)为最大反应速度90％的底物浓度与最大反应速度50％的底物浓度之比值总是9，而与Vmax和Km绝对值无关。 98、酶原激活作用是不可逆的。
99、反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
100、利用X—射线衍射法，已证明酶与底物结合时，会引起整个酶蛋白分子构象的改变。因此，酶有别构现象。
101、Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其Km值都是固定不变的。 102、酶分子除活性中心部位和必需基团外，其他部位对酶的催化作用是不必需的。
103、改变酶促反应体系中的pH，往往影响到酶活性部位的解离状态，故对Vmax有影响，但不影响Km。
104、同工酶是指催化一类化学反应的一类酶。
105、既使在非竞争性抑制剂存在的情况下，只要加入足够的底物，仍能达到酶催化反应的原有最大反应速度。
106某些酶的Km可因某些结构上与底物相似的代谢物的存在而改变。
107测定变构酶亚基分子量，可以用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE)。 108、固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。 109、别构酶的v对[S]曲线均为S形。
110、对于正协同效应的酶而言，任何底物浓度下少量的底物浓度变化都可使酶反应速度有极大的变化。
111、同工酶的最适pH值相同。
112、许多多酶体系的自我调节都是通过其体系中的别构酶实现的。
113、对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。
114、别构酶调节机制中的齐变模式更能解释负协同效应。 115、对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白质进行的。
116、非竞争性抑制由于增加[S]不能逆转其抑制作用，因此被称为不可逆抑制作用。 117、维生素是维持机体正常生命活动不可缺少的一类高分子有机物。
118、维生素是各种生物需求量很少，机体又不能合成的一类小分子有机化合物。
119、机体缺少某种维生素会导致缺乏病，这是因为缺乏维生素能使物质代谢发生障碍。 120、多数B族维生素参与辅酶或辅基的组成，参加机体的代谢过程。
121、维生素Bl的辅酶形式是Tpp，在糖代谢中参与o—酮酸的氧化脱羧作用。
122、维生素B1缺乏必然带来Tpp含量减少，导致机体脂代谢障碍，临床上称为脚气病。
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123、维生素B2称为核黄素，其辅酶形式是NAD和NADP。 124、泛酸是脂溶性维生素，食物中含量丰富，不易缺乏。
125、辅酶A是含泛酸的复合核昔酸，代谢中作为酰基载体起作用。 L26、维生素C是抗坏血酸，其本身就是辅酶。 127、叶酸是转移一碳单位酶系的辅酶。
128、经常进行户外活动的人，体内不会缺乏维生素A。 129、维生素E是一种天然的抗氧化剂，其本身极易被氧化。· 130、维生素K是水溶性维生素。 131、长期单食玉米的人易患癞皮病。
132、麦角固醇、7—脱氢胆固醇在紫外线的作用下都可以转化为维生素D，故称为维生素D原。
133、催化6—磷酸葡萄糖脱氢生成6—磷酸葡萄糖酸反应的辅酶是NADP，它是维生素PP的衍生物。
134、生物素参与乙酰CoA羧化形成丙二酸单酰CoA的反应过程。 135、牛奶应闭光保存，以免所含的维生素B2遭到破坏。 136、所有维生素都可以作为辅酶或辅基的前体。 137、琥珀酸脱氢酶的辅酶是维生素PP的衍生物。 138、生长在热带地区的儿童一般不易患佝偻病。 139、维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。 140、素食者易发生维生素B12的缺乏。
141、辅酶或辅基对于酶蛋白的专一性是非常重要的。
142、维生素的重要性在于：它除了能作为组织的构成原料外，也是机体的能源物质。 143、摄入量的不足是导致维生素缺乏症的唯一原因。
144、所有的B族维生素在体内均能构成辅基或辅酶而参与物质代谢。 145、维生素B12与四氢叶酸的协同作用，可促进红细胞的发育和成熟。 146、泛酸的结构是由蝶呤啶、对氨基苯甲酸和谷氨酸构成。
147、生物体内的叶酸几乎全部用于构成辅酶A，后者在物质代谢中参与酰基的转移作用。
148、长期服用抗结核药物异烟肼，应及时补充维生素PP与维生素B6。
149、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸是脱氢酶的辅酶，可缩写为NADP+，含维生素PP。
150、视紫红质是一种结合蛋白质，其辅基是ll—顺式视黄醛，是维生素A的一种氧化物。
四、问答题
1、一个假设的酶促反应中，当酶的用量固定，不同底物浓度时的初速度如下表： [S](mol/L) V (mmol/min) 5.0×10-2 5.0×10-3 5.0×10-4 0.25 0.25 0.25 [S](mol/L) 5.0×10-5 5.0×10-6 5.0×10-7 V(mmol/min) 0.20 0.071 0.0096 问:(1) 在此酶浓度时V是多少？ (2) 此酶的K值是多少？（用计算法，不用图解） (3) 此中反应是否从米-曼式动力学？（10分） 2、如何判断某种酶是否属于变构酶？（10分） 3、测定一种酶的活性得到下列数据：
底物的初浓度：1nmol/10ml；反应时间：10分钟；产物生成量：50nmol/10ml；蛋白质浓度：10mg/10ml；
反应速度至少在10分钟内与酶活性呈正比，试问此酶的比活力（specific activity）是多少？（5分）
4、举例说明酶分子的化学修饰及其机理以及在代谢调节中的意义（15分）。 5、写出下列酶所催化的化学反应（包括辅因子，但不要求写化学结构式）。（10分） （1）腺苷酸环化酶 （2）谷氨酰胺酶 （3）谷氨酰胺合成酶 （4）己糖激酶 （5）卵磷脂胆固醇酰基转移酶
6、一个假设的酶促反应中不同底物浓度（酶的用量固定），初始速度如下表：
[S](mol/l) 2.0x10-1 2.0x10-2 v(mmol/min) 60 60 [S](mol/l) 2.0x10-4 1.5x10-4 V(mmol/min) 48 45 2.0x10-3 60 1.3x10-5 12 问：（1）此反应的VMAX是多少 （2）为什么底物浓度大于2.0x10-3 mol/L时，V是常数？ （3）当底物浓度为2.0x10-2 MOL/L时，此酶的浓度如何？
7、从糖代谢中举例说明什么是酶分子的变构调节和化学修饰调节。 8、同工酶与变构酶各有何生理意义？
9、欲使酶反应速度达最大速度的99%与50%，试求底物浓度应各为多少？
10、为什么缺乏维生素B12与叶酸可引起巨幼红细胞性贫血？简述其生化机制。 11、简述维生素K参与血液凝固的生理功能。
12、乳酸脱氢酶存在哪两种基本亚基类型？它们怎样组成五种同工酶？ 13、何谓酶的化学修饰，其在代谢调节中有何意义？
14、何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
15、某一实验室，两个学生各自独立地从同一鸡心中分离纯化乳酸脱氢酶，让酶催化酮酸还原为乳酸。在相同条件下，它们分别测定了Vmax与Km，结果：两个酶制品的Km相同，但Vmax明显不同。一学生认为，既然Vmax不同，表明它们是不同形式的酶，另一学生则认为是相同形式的酶。
哪一学生的意见正确？解释。如何解决他们的分歧？解释。 16、试举出米氏常数(Km)的五点主要意义。
17、测定酶活性时，对底物的浓度有何要求，为什么？
18、以图表示作用物浓度、酶浓度、温度和酸碱度对酶促反应速度的影响（标明纵、横坐标，并写出必要条件和可能的关系式）。
19、磷酸酶、磷酸化酶、激酶、蛋白激酶有何区别？请各举一例。
20、简要说明，设计一个定量测定胰液中脂肪酶活性的方法需要考虑哪些因素？ 21、试说明酶的结构与功能的关系。
22、酶反应的最适温度是什么?是怎样测定的?最适温度(对一种酶反应来说)是不是 一个恒定的常数?
23、酶的活性是怎样测定的(举例说明)。 24、试写出下列酶催化的反应方程式：
(1)糖原合成酶 (2)琥珀酸脱氢酶 (3)丙酮酸激酶 (4)17α羟化酶
(5)β酮基脂肪酰辅酶A硫解酶 (6)超氧化物歧化酶 (7)DNA指导的RNA聚合酶 (8)L谷氨酸脱羧酶 (9)氨基酸—tRNA连接酶(氨酰tRNA合成酶)
25、酶和无机催化剂的区别主要在哪几个方面?试就这几个方面讨论酶的特性。
26、有一种蛋白水解酶，作用于数种人工合成底物，为了比较这些不同的底物和酶的亲 和力的差异，应该怎样来说明它?
27、天冬氨酸转氨甲酰酶催化的反应，其反应速度与底物浓度的关系呈S型曲线，为付么? 28、简述cAMP活化蛋白激酶的分子机制。
29、以胰凝乳蛋白酶原为例，说明酶原激活的过程。讲清楚酶原分子结构上的改变。
30、化学修饰结果表明，某个酶的Lys—274可能是其底物结合必需基团，请试用点突变方法,设计实验进一步证明之(只要求写出大致步骤)。
31、简述酶活性调节方式，这些方式在代谢调节上有何不同及在代谢调节上意义？ 32、什么是核酶(ribozyme)和抗体酶(abzyme)?它们和酶(enzyme)有什么不同? 33、简述关于酶作用专一性的学说。
34、列出转录酶(transcriptase)和反转录酶(reversetranscriptase)的催化反应式。
四、名词解释
1、酶反应初速度 2、底物饱和浓度 3、最大反应速度 4、米氏常数 5、竞争性抑制作用 6、酶原 7、多酶复合体 8、同工酶
9、全酶 10、催化部位 11、结合部位 12、溶酶体
13、线粒体 14、酶的活性中心 15、酶活性的国际单位 16、别构效应 17、变构效应剂（allosteric effector）
18、核心酶（core enzyme） 19、辅助因子
20、酶的专一性 21、自身激活作用 22、活化能